生命過程的基本特點就是新陳代謝。新陳代謝過程包含著許多復雜而有規律的物質變化和能量變化,在生物體內起著至關重要的作用。例如,在消化過程中,唾液淀粉酶、胃蛋白酶和胰蛋白酶等消化酶能夠分解食物中的大分子物質(如淀粉、蛋白質和脂肪),使其變成小分子物質(如葡萄糖、氨基酸和脂肪酸),從而被身體吸收和利用。人、動物和植物在新陳代謝中的一切化學反應,不需要高溫、高壓或強烈的酸堿條件,就很容易地在一切生物體內進行。其中必須要有一種奇特的物質參加,這就是酶。 早在數千年前,人類就開始利用酶進行食品加工和釀造,盡管當時人類并沒有任何有關催化劑和化學反應本質方面的知識,然而使用酶的技術還是流傳了下來。例如在6000年前,巴比倫人已用麥芽釀造類似啤酒的飲料;5000年前,巴比倫人已懂得將乙醇轉變為醋的方法;阿拉伯人則利用羊胃膜凝乳酶制造干酪。 在中國,秦漢以前人們已掌握制造美味豆醬的方法,這實際上是利用了微生物產生的酶來分解大豆蛋白。例如在釀造中利用發芽的大麥來轉化淀粉和用破碎的木瓜樹葉包裹肉以使肉嫩化就是兩個在古代制備食物時使用酶的例子。酶與烹飪的關系也很密切,例如動物屠宰后,酶的作用可以改善肉類原料的風味和質構;又如蔬菜、水果在成熟過程中,由于酶的作用可使其具有一定的色、香、味。又如《齊民要術》等古代農書中詳細敘述了制曲和釀酒的技藝,這些技藝的核心正是利用酶的催化作用進行糧食的轉化和酒精的發酵。 ![]() 定義 酶(enzyme)是一類極為重要的生物催化劑(biocatalyst),能夠加速生物體內的化學反應速率,使這些反應在極為溫和的條件下也能高效和特異地進行。 本質 酶是具有催化功能的有機物,絕大多數酶是蛋白質(protein),少數酶是RNA(Ribonucleic Acid)。因此,酶也具有一級、二級、三級,乃至四級結構。按其分子組成的不同,可分為單純酶和結合酶。僅含有蛋白質的稱為單純酶;結合酶則由酶蛋白和輔助因子組成。以下是關于酶的本質的詳細解釋: 一、酶的化學本質 1.蛋白質酶 :這是酶的主要類型,由氨基酸通過肽鍵連接而成,具有復雜的空間結構和催化活性。蛋白質酶在生物體內廣泛存在,參與各種生物化學反應。酶的化學本質是蛋白質。這個概念在歷史上進行過長時間的爭論,自1926年Sumner 從刀豆中提取出脲酶并制備成結晶,并通過物理和化學分析證明它是蛋白質后,人們的爭論才宣告結束。現在被研究的酶有2000多種,它們的分子組成、結構和作用機理等方面的研究日益深入,人們對酶的認識也更加清楚。由于酶是一類具有催化功能的蛋白質,因而具有一般蛋白質的理化性質,如能被蛋白酶水解失去活性;能發生兩性解離并具有等電點;不透過半透膜;受到紫外線、強酸、強、重金屬鹽、蛋白質沉淀劑的作用時,會發生變性而失去活性。人們已能夠利用氨基酸人工合成具有催化活性的酶了。 ![]() 2.RNA酶 :少數RNA也具有催化功能,這類酶被稱為核酶。它們通過特定的RNA序列和空間結構來催化生物化學反應。迄今已研究過的數千種酶中,其化學本質一般都是蛋白質。然而在1982年,美國科學家 Cech發現原生動物四膜蟲(Tetrahymena)的26SrRNA前體能自我剪接,成為成熟的rRNA,首次證明rRNA具有催化活性。1983年底,Altman和Pace發現將RNaseP中20%的蛋白組分去除后,余下的占總量80%的RNA部分具有與全酶相同的催化活性,能夠對E.coli的tRNA前體進行加工。以后陸續發現了一些其他具有催化活性的RNA。Cech將這種具有催化活性的RNA定名為 riboryme,中文譯名為核酶,也有稱為核糖酶、擬酶等名稱的。因此,核酶是指生物體內一類具有催化活性的 RNA分子。 ![]() 二、酶的發現歷程 1. 早期觀察:1752年,法國生物學家雷歐瑪觀察到肉在金屬管子中融化的現象,這是酶作用的早期觀察。1773年,意大利科學家斯帕蘭扎尼設計實驗,發現肉塊在鷹體內消失,推測存在某種消化物質,即后來的蛋白酶。 2. 酶的發現與命名:法國的佩恩(Payen)和帕索茲(Persoz)從麥芽的水解物中用酒精沉淀得到一種可使淀粉水解生成糖的物質,并將其命名為diastase,也就是現在所謂的淀粉酶。后來,diastase在法國成為用來表示所有酶的名稱。 1836年,德國馬普生物研究所科學家施旺(T.Schwann,1810—1882)從胃液中提取出了消化蛋白質的物質,解開消化之謎。 3. 酶的化學本質的探索:1926年,美國科學家薩姆納從刀豆種子中提取出脲酶的結晶,并通過化學實驗證實脲酶是一種蛋白質。這一發現為酶是蛋白質的觀念提供了有力證據。1982年,美國科學家切赫和奧爾特曼發現少數RNA也具有生物催化作用,這一發現打破了酶只能是蛋白質的傳統觀念。 19世紀中葉,圍繞酒精發酵機制科學界展開的一場持續數十年的爭論,對酶學和生物化學的產生和發展具有劃時代的意義。以德國Liebig(圖1-1A)為代表的化學家強調:酵母發酵生成酒精是純化學反應;而以法國細菌學家Pasteur(圖1-1B)為代表的生物學家則堅持:發酵是活酵母細胞生命活動的結果。 ![]() 三、酶的理化性質組成 1.分子組成 按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和結合酶兩類。單純酶分子是水解后僅有氨基酸組分的酶。結合酶分子則是由蛋白質部分和非蛋白質部分共同組成,如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱為酶蛋白(apoenzyme),非蛋白質部分統稱為輔助因子 (cofactor),兩者一起組成全酶(holoenzyme);只有全酶才有催化活性,如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基(prosthetic group),用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開;反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶(coenzyme),可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類,一類是金屬離子,且常為輔基,起傳遞電子的作用;另一類是小分子有機化合物,主要參與傳遞氫原子、電子或某些化學基團或起運載體的作用。 結合酶中的金屬離子有多方面功能,它們可能是酶活性中心的組成成分,參加催化反應,使底物與酶活性中心的必需基團形成正確的空間排列,有利于酶促反應發生;有的可能在穩定酶分子的構象上起作用;有的可能作為橋梁使酶與底物相連接,形成三元復合物;金屬離子還可以中和電荷,減小靜電斥力,有利于底物與酶的結合。輔酶與輔基在催化反應中作為氫或某些化學基團的載體,起傳遞氫或化學基團的作用。體內酶的種類很多,但酶的輔助因子種類并不多,常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子,同樣的情況亦見于輔酶與輔基,如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應的特異性決定于酶蛋白部分,而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫及一些特殊化學基團的運載。對需要輔助因子的酶來說,輔助因子也是活性中心的組成部分。 酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。酶分子中能與底物特異性結合并催化底物變成產物的具有特定三維結構的區域稱為酶的活性中心或酶的活性部位。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側鏈存在不同的功能基團,如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等,它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結合時起結合基團(binding group)的作用,有的在催化反應中起催化基團(catalytic group)的作用。但有的基團既在結合中起作用,又在催化中起作用,所以常將活性部位的功能基團統稱為必需基團(essential group)。空間結構 它們通過多肽鏈的盤曲折疊,組成一個在酶分子表面、具有三維空間結構的孔穴或裂隙,以容納進入的底物與之結合并催化底物轉變為產物,這個區域即稱為酶的活性中心。不過酶的活性中心(active center)只是酶分子中的很小部分。酶催化反應的特異性實際上決定于酶活性中心的結合基團、催化基團及其空間結構。 而酶活性中心以外的功能集團則在形成并維持酶的空間構象上也是必需的,故稱為活性中心以外的必需基團。 2.理化性質 : (1).多數酶是蛋白質 :因此,它們具有蛋白質的一般性質,如兩性解離、膠體性質、變性、沉淀、顏色反應等。 (2).分子質量 :酶的分子質量大小不等,從幾萬到幾百萬道爾頓不等。 (3).酶的溶解度 :酶易溶于水,特別是緩沖液,而不溶于有機溶劑。這一特性使得酶在生物體內能夠有效地催化反應。 (4).酶的形狀 :酶分子通常是球狀蛋白質,但也有一部分是纖維狀蛋白質。 (5).酶的酸堿度敏感性 :每種酶都有自己特定的最適pH值范圍,超過這個范圍酶的活性會降低甚至喪失。 (6).酶的溫度敏感性 :酶的作用條件溫和,通常在常溫常壓下即可發揮作用。高溫、過酸、過堿等條件都會導致酶活性的喪失,即酶發生變性。 ![]() 四、酶的催化原理 1、酶與底物的結合 酶作為催化劑,首先與底物(即反應物)結合,形成一個酶-底物復合物。這個過程是酶催化的第一步,也是決定酶催化特異性的關鍵環節。酶能夠識別并結合特定的底物,這取決于酶分子表面的活性部位與底物分子結構的相互匹配。 2、降低活化能 在化學反應中,反應物分子必須超過一定的能閾,即活化能,才能發生變化并形成產物。酶的作用是通過與底物結合,形成一個能量較低的過渡態(或活化態),從而降低反應所需的活化能。這意味著在相同的能量下,更多的分子能夠被活化并參與反應,從而加速反應的進行。 3、酶-底物復合物的分解與產物的釋放 在酶的作用下,酶-底物復合物進一步反應,生成產物。同時,酶分子恢復到其原始狀態,準備與下一個底物分子結合并繼續催化反應。這個過程是循環進行的,使得酶能夠持續催化大量的底物分子轉化為產物。 4、酶的催化機理 酶的催化機理涉及多種作用方式,包括: 趨近效應和定向效應 :酶將底物結合在其活性部位,增加了底物分子與酶分子活性中心的接觸機會,從而提高了反應速率。 張力作用 :底物的結合可誘導酶分子構象發生變化,對底物產生張力作用,使底物扭曲并更容易進入活性狀態。 酸堿催化作用 :酶的活性中心具有某些氨基酸殘基的R基團,這些基團作為質子供體或受體,在水溶液中催化許多化學反應。 共價催化作用 :某些酶能與底物形成極不穩定的、共價結合的復合物,這些復合物比無酶存在時更容易進行化學反應。 ![]() 五、酶的命名方法 1、習慣命名法 2、國際系統命名法 六、酶的分類 1、按反應性質分類①氧化還原酶類(Oxidoreductases):這類酶促進底物進行氧化還原反應,即催化電子的轉移。它們可以分為氧化酶和還原酶兩類。例如,脫氫酶和過氧化氫酶就屬于這一類;②轉移酶類(Transferases):這類酶催化底物之間進行某些基團(如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等)的轉移或交換。例如,轉氨酶、激酶等;③水解酶類(Hydrolases):這類酶催化底物發生水解反應,即將大分子物質分解為小分子物質。常見的水解酶有淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等;④裂合酶類(Lyases):這類酶催化從底物分子(非水解)移去一個基團并留下雙鍵的反應或其逆反應。例如,醛縮酶、檸檬酸合酶等;⑤ 異構酶類(Isomerases):這類酶催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間的相互轉化。異構酶通過改變底物分子內基團或原子的排列方式來實現這種轉化。例如,消旋酶、差向異構酶等;⑥ 合成酶類(Ligases):這類酶催化兩分子底物合成為一分子化合物,同時耦聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能。合成酶在生物合成過程中起著重要作用。例如,DNA連接酶、RNA聚合酶等。 2、按化學組成分類 ![]() 上圖:酶的系統命名法分類 ![]() ![]() 上圖:不同領域酶的種類及應用效果 七、酶的反應特點 1、高效性 酶作為生物催化劑,其催化效率遠高于無機催化劑。酶能夠顯著降低化學反應的活化能,使得反應在常溫、常壓和接近生物體pH值的條件下也能快速進行。這種高效性保證了生物體內眾多復雜的代謝反應能夠迅速完成,從而維持生物體的正常生理功能。 2、專一性(特異性) 酶對底物具有高度的選擇性,即一種酶只能催化一種或一類特定的化學反應。這種專一性是由酶的活性部位與底物的結構相互匹配所形成的酶-底物復合物所決定的。這種特異性使得生物體內的代謝過程可以精確調控,避免不必要的副反應,保證了生物體內化學反應的有序進行。 3、反應條件溫和 酶催化的反應通常在常溫、常壓和接近生物體pH值的條件下進行。這種溫和的反應條件不僅有利于酶的穩定性和活性保持,還保證了生物體內化學反應的正常進行。極端的環境條件,如高溫、過酸、過堿等,都會導致酶活性的喪失或降低。 4、活性可調節性 酶的活性可以通過多種方式進行調節,包括酶的化學修飾、酶的變構調節、酶的合成和降解以及抑制劑或激活劑的存在等。這種調節機制使得生物體能夠根據環境變化和生理需求調整代謝速率,從而適應不同的環境和生存條件。 5、易變性 由于大多數酶是蛋白質,因此它們具有蛋白質的一般性質,如易變性。在高溫、強酸、強堿等極端條件下,酶的空間結構會發生改變,導致酶活性喪失或降低。這種易變性也提示我們在使用酶時需要注意保護其活性,避免受到不良環境的影響。 6、與輔因子有關 部分酶的催化活性與輔因子有關。輔因子是一些對熱穩定的非蛋白質小分子物質或金屬離子,它們與酶蛋白結合形成全酶,從而具有催化活性。輔因子的存在對于酶的催化作用至關重要,缺乏輔因子會導致酶活性降低或喪失。 7、不改變化學反應平衡點 酶在催化化學反應時,能夠加快反應速率,但并不能改變化學反應的平衡點。酶在促進正向反應的同時也以相同的比例促進逆向反應,因此平衡常數不變。酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間,而不是改變平衡點的位置。 ![]() 八、酶的特性和作用 1、催化化學反應 酶作為一種生物催化劑,能夠顯著降低化學反應的活化能,使得反應在溫和的條件下快速、高效地進行。在生物體內,眾多復雜的代謝反應,如食物的消化、能量的轉化等,都依賴酶的催化作用才能順利完成。這種催化作用不僅提高了生物體內化學反應的速率,還保證了生物體各項生命活動的正常進行。 2、促進消化吸收 在消化系統中,各種消化酶發揮著關鍵作用。它們能夠將食物中的大分子物質(如淀粉、蛋白質和脂肪)分解為小分子物質(如葡萄糖、氨基酸和脂肪酸),便于人體吸收和利用。例如,唾液淀粉酶能將食物中的淀粉初步分解為麥芽糖,胃蛋白酶可分解蛋白質,胰蛋白酶、脂肪酶等進一步將食物中的大分子物質分解為小分子。這種消化作用不僅保證了人體對營養物質的吸收和利用,還維持了人體的正常生理功能。 3、參與物質合成與降解 酶不僅參與催化分解反應,還參與催化合成反應。在生物體內,酶能夠催化合成新的分子或將分子降解為可利用的組分。例如,在蛋白質、核酸、脂肪、多糖等生物大分子的合成過程中,酶都發揮著重要作用。這些物質是構成細胞和組織的重要成分,對維持生物體的正常結構和功能不可或缺。同時,酶還能催化一些物質的降解過程,如將廢物或有害物質分解為小分子物質排出體外。 4、調節代謝平衡 酶在細胞代謝中發揮重要的調節功能。它們能夠調控底物的轉化速率,使細胞能夠滿足其能量需求,并維持適當的代謝平衡。當體內某種物質的含量過高或過低時,相關的酶會受到調控,使代謝過程朝著維持平衡的方向進行。這種調節作用不僅保證了生物體內環境的穩定,還維持了生物體的正常生理功能。 5、生物信號傳導 部分酶在細胞信號傳導過程中發揮重要作用。它們能夠通過催化特定的化學反應,激活或抑制細胞內的信號通路,從而調節細胞的生長、分化、凋亡等生理過程。這種信號傳導作用不僅保證了生物體內細胞間的正常通訊,還維持了生物體的正常發育和穩態。 6、參與免疫反應 酶在免疫反應中也扮演著重要角色。例如,溶菌酶能夠破壞細菌的細胞壁,幫助身體抵抗感染。這種免疫作用不僅增強了生物體的抵抗力,還保證了生物體的健康和安全。 7、疾病診斷 隨著對酶的深入研究和越來越多的認識,富含高濃SOD的復合酶,對疾病的調理上發揮了越來越顯著的作用。正常人體內酶活性較穩定,當人體某些器官和組織受損或發生疾病后,某些酶被釋放入血、尿或體液內。如急性胰腺炎時,血清和尿中淀粉酶活性顯著升高;肝炎和其它原因肝臟受損,肝細胞壞死或通透性增強,大量轉氨酶釋放入血,使血清轉氨酶升高;心肌梗塞時,血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高。當有機磷農藥中毒時,膽堿酯酶活性受抑制,血清膽堿酯酶活性下降;某些肝膽疾病,特別是膽道梗阻時,血清r-谷氨酰移換酶增高等等。因此,借助血、尿或體液內酶的活性測定,可以了解或判定某些疾病的發生和發展。 8、臨床治療 酶療法已逐漸被人們所認識,各種酶制劑在臨床上的應用越來越普遍。如胰蛋白酶、糜蛋白酶等,能催化蛋白質分解,此原理已用于外科擴創,化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等。在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及彌漫性血管內凝血等病的治療中,可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等,以溶解血塊,防止血栓的形成等。 一些復方天然酵素,以高單位SOD酶為主要配方,不僅可用于腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療,在腫瘤方面的使用也取得了顯著的成效。另外,還利用酶的競爭性抑制的原理,合成一些化學藥物,進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療。如酶補脾補腎在不孕不育等問題上,也有較好的調理。而磺胺類藥和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類,故有抑菌和殺菌作用;許多抗腫瘤藥物能抑制細胞內與核酸或蛋白質合成有關的酶類,從而抑制瘤細胞的分化和增殖,以對抗腫瘤的生長;硫氧嘧啶可抑制碘化酶,從而影響甲狀腺素的合成,故可用于治療甲狀腺機能亢進等。 9、生產生活 釀酒工業中使用的酵母菌,就是通過有關的微生物產生的,酶的作用將淀粉等通過水解、氧化等過程,最后轉化為酒精;醬油、食醋的生產也是在酶的作用下完成的;用淀粉酶和纖維素酶處理過的飼料,營養價值提高;洗衣粉中加入酶,可以使洗衣粉效率提高,使原來不易除去的汗漬等很容易除去,等等……。 由于酶的應用廣泛,酶的提取和合成就成了重要的研究課題。此時酶可以從生物體內提取,如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶。但由于酶在生物體內的含量很低,因此,工業上大量的酶是采用微生物的發酵來制取的。一般需要在適宜的條件下,選育出所需的菌種,讓其進行繁殖,獲得大量的酶制劑。另外,人們正在研究酶的人工合成。總之隨著科學水平的提高,酶的應用將具有非常廣闊的前景。 ![]() 九、酶的學科運用 (1). 生物合成與代謝工程:酶可以用于生物合成過程中,催化特定化學反應以合成目標產物。在代謝工程中,通過修飾或改造酶的結構或功能,可以提高代謝產物的產量或效率。 (1). 啤酒工藝改進: 4、輕工與化工領域 ![]() 綜上所述,酶在食品等行業加工中具有廣泛的應用前景和顯著的優勢。隨著酶工程技術的不斷發展,酶在食品加工中的應用將更加廣泛和深入。同時,也需要關注酶的穩定性、專一性和成本控制等挑戰,以推動酶在食品加工中的可持續發展。(文小林) 參考文獻: 汪東風 徐瑩 食品化學 第三版 [M] 化學工業出版社 2020.6 闞健全 謝筆鈞 食品化學 第三版 [M] 中國農業大學出版社 2016.8 毛羽揚 烹飪化學[M]中國輕工業出版社 2011.7 汪正強 楊紹青 食品酶學與酶工程原理 [M]中國輕工業出版社 2018.9 |
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來自: 餐飲色香味 > 《食品添加劑理論知識》